Cientistas desativam escudo de superbactérias e restauram poder de antibióticos

Uma pesquisa científica inovadora descobriu um mecanismo capaz de tornar vulneráveis as bactérias resistentes a antibióticos, desativando tanto a resistência individual quanto um processo de defesa coletiva conhecido como proteção cruzada.

A proteção cruzada permite que bactérias resistentes degradem antibióticos no ambiente ao redor e protejam outras cepas sensíveis ao medicamento. Ao mirar neste escudo compartilhado, os pesquisadores conseguiram restaurar a eficácia dos antibióticos contra ambos os tipos de micróbios.

O estudo, publicado na revista científica eLife, abre novas possibilidades para o tratamento de infecções polimicrobianas, especialmente as associadas à fibrose cística. A autora principal, Nikol Kadeřábková, pesquisadora associada no laboratório de Despoina Mavridou no Departamento de Biociências Moleculares da Universidade do Texas em Austin, explicou a relevância da descoberta.

Certos patógenos desenvolveram resistência a quase todos os antibióticos disponíveis e, em alguns casos, também podem proteger uns aos outros. Kadeřábková liderou a pesquisa ao lado de Chris Furniss, pesquisador de pós-doutorado no Imperial College London.

Ao visar um sistema de enovelamento de proteínas, a pesquisa mostra que tanto a resistência quanto a proteção cruzada podem ser inativadas. Esta abordagem permite que os antibióticos convencionais recuperem sua eficácia contra as infecções.

A maioria das pesquisas sobre resistência antimicrobiana se concentra em patógenos isolados. A maior parte das infecções clínicas, porém, contém múltiplas espécies que resistem ao tratamento de formas distintas e geram interações complexas.

Para simular condições mais realistas, a equipe estudou comunidades polimicrobianas sintéticas de Pseudomonas aeruginosa e Stenotrophomonas maltophilia. Esta abordagem imita de perto os desafios encontrados no tratamento de infecções pulmonares relacionadas à fibrose cística, onde múltiplos micróbios coexistem.

A P. aeruginosa é o organismo mais prevalente nessas infecções e seu tratamento depende fortemente de antibióticos β-lactâmicos. A S. maltophilia, por sua vez, é cada vez mais detectada nos microbiomas de fibrose cística e é resistente a quase todos os antibióticos, incluindo os β-lactâmicos.

A resistência da S. maltophilia se deve principalmente à produção de enzimas β-lactamases, que destroem os antibióticos β-lactâmicos. Essas enzimas são tão eficientes que degradam os medicamentos no ambiente ao redor e estendem sua proteção a bactérias vizinhas.

Essa proteção cruzada promove a evolução de cepas de P. aeruginosa resistentes aos β-lactâmicos e complica ainda mais o tratamento. Os pesquisadores miraram em um sistema de enovelamento de proteínas essencial para o funcionamento das enzimas de resistência.

A equipe testou sua abordagem usando duas estratégias complementares: modificação genética e inibição química. A exclusão do gene de enovelamento de proteínas dos genomas bacterianos desativou as enzimas de resistência e tornou ambas as espécies sensíveis aos antibióticos.

Os cientistas demonstraram que o mesmo efeito poderia ser alcançado com inibidores químicos, sem necessidade de modificação genética. Este resultado aponta para um caminho potencial para o desenvolvimento de novos fármacos que revertam a resistência.

Em experimentos finais usando larvas de traça de cera infectadas e comunidades bacterianas mistas, a estratégia se mostrou eficaz. A interrupção do sistema de enovelamento tornou as bactérias novamente sensíveis ao tratamento e impediu que uma espécie protegesse a outra.

Embora o trabalho tenha sido conduzido em laboratório, ele destaca uma vulnerabilidade anteriormente inexplorada em algumas das bactérias resistentes a antibióticos mais difíceis de combater. Despoina Mavridou, professora assistente de biociências moleculares na Universidade do Texas e coautora do estudo, afirmou que ao visar o sistema de enovelamento de proteínas é possível desenvolver uma nova classe de terapias que funcionem em conjunto com os antibióticos padrão, conforme detalhado pelo portal phys.org.

if(!email) { responses.innerHTML = "Por favor, insira um e-mail válido."; return; }

button.innerText = "Enviando..."; button.style.opacity = "0.7"; button.disabled = true; responses.innerHTML = "";

// Transforma a action nativa em endpoint JSONP e anexa os dados var formAction = this.action.replace('/post?', '/post-json?'); var formData = new FormData(this); var url = formAction;

for (var pair of formData.entries()) { url += "&" + encodeURIComponent(pair[0]) + "=" + encodeURIComponent(pair[1]); }

var script = document.createElement('script'); var callbackName = 'mailchimpCallback' + new Date().getTime(); window[callbackName] = function(data) { button.innerText = "ASSINAR"; button.style.opacity = "1"; button.disabled = false;

if (data.result === 'success') { responses.innerHTML = "✅ Inscrição confirmada com sucesso! Bem-vindo(a) ao O Cafezinho."; document.getElementById('mce-EMAIL-ajax').value = ''; } else { var msg = data.msg || ""; if(msg.includes('is already subscribed')) { msg = "⚠️ Este e-mail já está assinado na nossa newsletter."; } else if(msg.includes('too many')) { msg = "⚠️ Muitas tentativas. Tente novamente mais tarde."; } else if(msg.includes('domain')) { msg = "⚠️ O domínio do e-mail é inválido."; } else { msg = "⚠️ Erro: " + msg; } msg = msg.replace(/^[0-9]+\s-\s/, ''); responses.innerHTML = "" + msg + ""; } delete window[callbackName]; document.body.removeChild(script); };

url = url + '&c=' + callbackName; script.src = url; document.body.appendChild(script); });