Pesquisadores da Universidade de Leiden, nos Países Baixos, observaram pela primeira vez em escala atômica o funcionamento de uma enzima crucial. Essa enzima permite que bactérias continuem produzindo energia mesmo quando os níveis de oxigênio são extremamente baixos.
A descoberta, publicada na revista Science Advances, revela um mecanismo de sobrevivência bacteriana antes oculto. Agora, ele se torna um alvo promissor para o desenvolvimento de novos antibióticos.
A enzima-chave é a citocromo bd, uma proteína especializada que entra em ação quando o oxigênio escasseia. Tijn van der Velden, candidato a doutor pela Universidade de Leiden, explicou que bactérias possuem um recurso bioquímico que lhes garante vantagem em condições adversas.
Durante anos, cientistas tentaram compreender como a citocromo bd opera. A dificuldade técnica estava na parte mais relevante da enzima, altamente flexível e em constante movimento.
A virada veio com o uso do novo microscópio Glacios. O equipamento permitiu estabilizar a estrutura e analisá-la em nível atômico com precisão antes impossível.
Lars Jeuken, supervisor da pesquisa, destacou que a possibilidade de repetir experimentos foi decisiva. Antes, a equipe dependia do microscópio Krios, um equipamento de ponta sempre lotado, limitando as tentativas.
Com o Glacios, os cientistas ajustaram métodos passo a passo. Isso aperfeiçoou o processo de coleta de dados.
O segredo estava em uma mudança na preparação das amostras. Em vez de usar detergente forte tradicional, os pesquisadores optaram por uma alternativa mais suave para extrair a enzima da membrana celular da bactéria Escherichia coli.
Essa escolha fez diferença. As enzimas emergiram como dímeros, pares de proteínas idênticas que permanecem unidas, formando estruturas mais estáveis.
Van der Velden detalhou que os dímeros se mostraram menos móveis e mais fáceis de observar. Isso permitiu examinar com clareza a região flexível da enzima pela primeira vez.
Jeuken complementou que a visualização direta do mecanismo representa um avanço significativo. O estudo amplia a compreensão da bioquímica bacteriana.
A investigação revelou como um inibidor desliga a enzima de forma incomum. Em vez de bloquear o sítio de ligação, a molécula força a citocromo bd a se dobrar de maneira diferente.
O composto comprime e fecha a região onde a reação normalmente ocorre. Trata-se de um mecanismo raro de inibição enzimática, que altera ativamente a forma da proteína.
O composto usado no estudo, embora tóxico para células humanas, tem valor como ferramenta de pesquisa. Van der Velden ressaltou que foi possível ver em escala atômica como a proteína fornece energia às bactérias.
Cientistas agora podem usar esse mecanismo para desenvolver inibidores inofensivos aos seres humanos. A pesquisa abre caminho para tratamentos mais direcionados contra infecções resistentes.
A descoberta, feita na bactéria E. coli, também beneficia o combate à tuberculose. O conhecimento detalhado de como desligar enzimas essenciais à sobrevivência bacteriana é um avanço estratégico.
A resistência antimicrobiana é uma das maiores ameaças à saúde pública mundial. A descoberta holandesa chega em um momento crítico para a busca por antibióticos de nova geração.
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